Перейти на главную страницу
Поиск по сайту

Физико химические свойства белка

Физико-химические свойства белков - Лекция 4. Вслед за ней появились кофейни в других городах и селениях страны. Оживленные беседы за чашкой кофе, нередко носившие политический харак­тер, вызывали недовольство мусульманского духовенст­ва. Хозяев кофеен обвинили в том, что они отвлекали верующих от молений. Правительство издавало указы о закрытии кофеен, но они продолжали существовать нелегально, причем число поклонников кофе непрерывно росло. В конце концов кофейни снова перешли на легальное положение. А турецкие дипломаты и прави­тельственные чиновники стали пропагандировать кофе в других странах. Физико-химические свойства белков Лекция 4. Физико-химические свойства белков Заряд белковой молекулы. Все белки имеют хоть одну свободную -NH и - СООН группы. Белковые растворы - коллоидные растворы с разными свойствами. Белки бывают кислыми и основными. Кислые белки содержат много глу и асп, у которых есть дополнительные карбоксильные и меньше аминогрупп. В щелочных белках много лиз и арг. Каждая молекула белка в водном растворе окружена гидратной оболочкой, так как у белков за счет аминокислот есть много гидрофильных группировок -СООН, -ОН, -NH 2, -SH. В водных растворах белковая молекула имеет заряд. Заряд белка в воде может меняться в зависимости от РН. У белков есть гидратная оболочка, заряд, препятствующий склеиванию. Для осаждения необходимо снять гидратную оболочку и заряд. Реакции осаждения делят на два вида. Высаливание белков: NH 4 SO 4 - снимается только гидратная оболочка, белок сохраняет все виды своей структуры, все связи, сохраняет нативные свойства. Такие белки можно затем вновь растворить использовать. Осаждения с потерей нативных свойств белка - процесс необратимый. С белка снимается гидратная оболочка и заряд, нарушаются различные свойства в белке. Например соли меди, ртути, мышьяка, железа, концентрированные неорганические кислоты - HNO 3, H 2SO 4, HCl, органические кислоты, алкалоиды - танины, йодистая ртуть. При кипячении молекулы белков начинают хаотично двигаться, сталкиваются, снимается заряд, уменьшается гидратная оболочка. Для обнаружения белков в растворе применяются: Первичная структура - определяется последовательностью аминокислот в пептидной цепочке, стабилизируется ковалентными пептидными связями инсулин, пепсин, химотрипсин. Вторичная структура - пространственная структура белка. Это либо -спираль, либо -складчатость. Третичная структура - глобулярные и фибриллярные белки. Стабилизируют водородные связи, электростатические силы СОО- NН3+гидрофобные силы, сульфидные мостики, определяются первичной структурой. Глобулярные белки - все ферменты, гемоглобин, миоглобин. Фибриллярные белки - коллаген, миозин, актин. Четвертичная структура - имеется только у некоторых белков. Такие белки построены из нескольких пептидов. Каждый пептид имеет свою первичную, вторичную, третичную структуру, называются протомерами. Несколько протомеров соединяются вместе в одну молекулу. Один протомер не функционирует как белок, а только в соединении с другими протомерами. При воздействии на белки определенными агентами может нарушаться пространственная структура белка. Первичная структура не изменяется, изменяются нативные свойства белка, он перестает функционировать. Для этого необходимо очень короткое воздействие агентов. Белки - высокомолекулярные азотосодержащие органические полимеры, мономерными единицами которых являются аминокислоты их 20, все они -аминокислоты. Классификация аминокислот:по способности радикалов к взаимодействию. Белки - высокомолекулярные азотосодержащие органические полимеры, мономерными единицами которых являются аминокислоты их 20, все они -аминокислоты. Классификация аминокислот:по способности радикалов к взаимодействию. Белки - высокомолекулярные органические полимеры, построенные из аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Белки - основа жизни. Все ферменты - белки. Ни одна реакция в организме не проходит самопроизвольно, каждая при участии своего фермента.


Другие статьи на тему:



 
Copyright © 2006-2016
xn--d1aaf6a.xn--p1ai